Cyclooxygénase 2
enzyme
La cyclooxygénase 2, ou COX-2, est une cyclooxygénase qui catalyse la conversion de l'acide arachidonique, libéré des phospholipides membranaires sous l'action d'une phospholipase A2, en prostaglandine H2 avec la prostaglandine G2 comme intermédiaire réactionnel.
Prostaglandine-endoperoxyde synthase 2 | ||
Structure d'une cyclooxygénase 2 de souris complexée avec un inhibiteur sélectif (PDB 6COX[1]) | ||
Caractéristiques générales | ||
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Symbole | PTGS2 | |
N° EC | 1.14.99.1 | |
Homo sapiens | ||
Locus | 1q31.1 | |
Masse moléculaire | 68 996 Da[2] | |
Nombre de résidus | 604 acides aminés[2] | |
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
Dans l'espèce humaine, cette enzyme est codée par le gène PTGS2 situé sur le chromosome 1[3]. Il s'agit d'un homodimère de deux sous-unités identiques d'environ 70 kDa chacune.
Prostaglandine-endoperoxyde synthase
N° EC | EC |
---|---|
N° CAS |
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
Notes et références
modifier- (en) Ravi G. Kurumbail, Anna M. Stevens, James K. Gierse, Joseph J. McDonald, Roderick A. Stegeman, Jina Y. Pak, Daniel Gildehaus, Julie M. iyashiro, Thomas D. Penning, Karen Seibert, Peter C. Isakson et William C. Stallings, « Structural basis for selective inhibition of cyclooxygenase-2 by anti-inflammatory agents », Nature, vol. 384, no 6610, , p. 644-648 (PMID 8967954, DOI 10.1038/384644a0, Bibcode 1996Natur.384..644K, lire en ligne)
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) T. Hla et K. Neilson, « Human cyclooxygenase-2 cDNA », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 89, no 16, , p. 7384-7388 (PMID 1380156, PMCID 49714, DOI 10.1073/pnas.89.16.7384, lire en ligne)