Wikipédia

Acide hypochloreux

composé chimique

L'acide hypochloreux est un acide faible instable de formule chimique HClO qui n'existe qu'en solution, où l'atome de chlore est à l'état d'oxydation +1. Il est formé par dissolution du dichlore dans l'eau. Sous forme de sel hypochlorite de sodium (NaClO) ou hypochlorite de calcium (Ca(ClO)2) il est utilisé comme oxydant, désodorisant, désinfectant (dans les piscines par exemple) ou agent de blanchiment.

Acide hypochloreux
Image illustrative de l’article Acide hypochloreux
Image illustrative de l’article Acide hypochloreux
Identification
Nom UICPA acide hypochloreux

hypochlorite d'hydrogène

No CAS 7790-92-3
No ECHA 100.029.302
No CE 232-232-5
PubChem 24341
ChEBI 24757
Apparence solutions aqueuses incolores
Propriétés chimiques
Formule HClO  [Isomères]
Masse molaire[2] 52,46 ± 0,002 g/mol
H 1,92 %, Cl 67,58 %, O 30,5 %,
pKa 7,497
Moment dipolaire ≈1,3 D [1]
Propriétés physiques
Solubilité soluble dans
l'eau,Et2O,CH2Cl2
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.
modifier 

Utilisations

modifier

En synthèse organique, HClO convertit les alcènes en halogénohydrines[3].

En biologie, les granulocytes neutrophiles activés par la peroxydation de la myéloperoxydase Cl-dépendante produisent de l'acide hypochloreux utilisé pour détruire des bactéries[4],[5],[6].

Dans l'industrie cosmétique, l'acide hypochloreux est utilisé à faible concentration comme agent nettoyant de la peau ou dans les produits pour bébés. Il permet en effet de maintenir une bonne hydratation de la peau pour les cas sensibles.

Dans l'industrie alimentaire, les sociétés de distribution ou de traitement de l'eau, HClO ou son sel sont utilisés à faibles concentrations pour la désinfection des surfaces de préparation des aliments et le traitement de l'eau.

Formation, stabilité et réactions

modifier

L'acide hypochloreux est obtenu par réaction du dichlore et de l'eau :

Cl2 + H2O     HOCl + HCl
Cl2 + 4 OH−     2 ClO− + 2 H2O + 2 e−
Cl2 + 2 e−     2 Cl−

Lorsque des acides sont ajoutés à des sels de l'acide hypochloreux aqueux (tel que l'hypochlorite de sodium dans une solution d'eau de Javel commerciale), le mélange réactionnel résultant est décalé vers la gauche entrainant la formation de dichlore gazeux. La formation d'agents de blanchiment stable d'hypochlorite est facilitée par la dissolution du chlore gazeux dans des solutions aqueuses basiques comme une solution d'hydroxyde de sodium.

L'acide hypochloreux peut également être préparé par dissolution de l'hémioxyde de chlore dans l'eau. Dans les conditions aqueuses standard, l'acide hypochloreux anhydre est impossible à préparer en raison de l'équilibre facilement réversible entre la forme acide et son anhydride :

2 HClO     Cl2O + H2O ; (K(0 °C) = 3,55 × 10−3 dm3 mol−1)

Réactions chimiques

modifier

En solution aqueuse, l'acide hypochloreux se décompose partiellement en sa base conjuguée, l'anion hypochlorite ClO−, et en ion H+ solvaté :

HClO     OCl− + H+

Les sels de l'acide hypochloreux sont appelés hypochlorites. L'un des plus connus est NaClO, le composé actif de l'eau de Javel. HClO est un oxydant plus fort que le dichlore dans les conditions standard.

2 HClO(aq) + 2 H+ + 2 e−     Cl2(g) + 2 H2O (E = +1,63 V)

HClO réagit avec HCl pour former du dichlore gazeux :

HClO + HCl → H2O + Cl2

HClO réagit avec les alcanes pour former des composés organochlorés et de l'eau, exemple de réaction avec le méthane :

CH4 + HClO → CH3Cl + H2O

HClO réagit avec l'eau pour former de l'acide chlorhydrique et du peroxyde d'hydrogène :

HClO + H2O → HCl + H2O2

HClO réagit avec les alcools pour former des composés organochlorés et peroxyde d'hydrogène, exemple de réaction avec le méthanol :

HClO + CH3OH → CH3Cl + H2O2

HClO réagit avec les amines pour former des chloramines et de l'eau, exemple de réaction avec l'ammoniac :

HClO + NH3 → NH2Cl + H2O

HClO réagit avec les amines organiques entrainant la substitution de l'amine par un chlore, formant un composé organochloré et une hydroxylamine, exemple avec la méthylamine :

CH3NH2 + HClO → CH3Cl + NH2OH

Réactivité de HClO avec les biomolécules

modifier

L'acide hypochloreux réagit avec de nombreuses biomolécules comme l'ADN, l'ARN[6],[7], les acides gras, le cholestérol[8],[9] et les protéines[8],[10],[11],[12].

Réaction de HClO avec les groupes sulfhydryles des protéines

modifier

En 1948, Knox[10] observe que HClO est un inhibiteur des groupes sulfhydryles et qu'en quantité suffisante, les protéines contenant des groupes sulfhydryles sont inactivées. HClO oxyde les groupes sulfhydryles entrainant la formation de liaisons disulfures qui peuvent conduire à une réticulation des protéines. Le mécanisme de l'oxydation de groupes sulfhydryles par HClO est similaire au mécanisme d'oxydation de la chloramine. Lorsque la concentration de chlore résiduel est dissipée, une fonction sulfhydryle peut être restaurée[13]. L'oxydation des groupes sulfhydryles par HClO correspond à un effet bactériostatique[7].

La cystéine qui possède un groupement sulfhydryle peut réagir avec jusqu'à quatre molécules de HClO[11]. La première réaction avec HClO produit de l'acide sulfénique (R-SOH), la seconde réaction avec une molécule HClO forme de l'acide sulfinique (R-SO2H), puis la réaction avec la troisième molécule HClO forme l'acide sulfonique (R-SO3H).

Dans une protéine, l'acide sulfénique formé par l'action de HClO réagit avec un autre groupe sulfhydryle pour former une liaison disulfure. Cette liaison peut provoquer la réticulation ou l'agrégation des protéines. Les formes d'acides sulfinique ou sulfonique ne peuvent être formés qu'à des concentrations très élevées de HClO.

Réaction de HClO avec les groupes amines dans les protéines

modifier

L'acide hypochloreux peut réagir facilement avec les acides aminés disposant de fonctions amines sur leur chaîne latérale pour former une chloramine organique. Les acides aminés chlorés se décomposent rapidement, mais les chloramines présentes dans les protéines ont des durées de vie plus longue et conservent une capacité d'oxydation[11].

Thomas et son équipe[5] ont montré à travers leurs résultats que les chloramines organiques sont dégradées par réarrangement interne et que les derniers groupes NH2 restant peuvent participer à l'attaque de la liaison peptidique, entraînant un clivage de la protéine. McKenna et Davies[14] ont découvert qu'une concentration minimale de 10 mM/L de HClO est nécessaire pour obtenir des fragments de protéines in vivo. Ces fragments ont pour origine un réarrangement moléculaire de la chloramine, libérant du HCl et de l'ammoniac pour former un groupe amide[15]. Le groupe amide peut en outre réagir avec un autre groupe amino pour former une base de Schiff, provoquant la réticulation et agrégation de protéines[8].

Réaction de HClO avec l'ADN et les nucléotides

modifier

L'acide hypochloreux réagit lentement avec l'ADN et l'ARN et les différents nucléotides in vitro[16]. GMP dispose d'une fonction amine et d'un groupement amino hétérocyclique est le nucléotide le plus réactif avec HClO. Le second nucléotide le plus réactif avec HClO est le TMP grâce à la présence d'un groupe amino hétérocyclique. L'AMP et la CMP sont faiblement réactifs avec HClO par la présence d'une fonction amine[16], l'UMP est le nucléotide le moins réactif[6].

Les groupes NH hétérocycliques sont plus réactifs que les groupes amines, de plus les chloramines secondaires sont susceptibles de relarguer du chlore. Ces différentes réactions interfèrent avec l'appariement des bases d'ADN. Prutz[16] a montré que la diminution de la viscosité de l'ADN exposé à HClO est similaire à celle observée avec leur d'une dénaturation thermique. Les fragments de sucre formant les nucléotides ne réagissent pas avec HClO, le squelette de l'ADN n'est donc pas cassé[16]. NADH peut réagir avec le TMP et l'UMP chlorés ainsi qu'avec HClO. Cette réaction peut régénérer UMP et TMP et donne le dérivé 5-hydroxy-NADH. La réaction avec TMP ou UMP est lente et réversible pour régénérer HClO. Une seconde réaction plus lente se traduit par le clivage du cycle pyridine se produit lorsque HClO est présent en excès. NAD+ est inerte en présence de HClO[16].

Réaction de HClO avec les lipides

modifier

L'acide hypochloreux réagit avec Les liaisons insaturées présentes dans les lipides, mais pas avec les liaisons saturées, l'ion OCl− ne réagit pas avec les lipides. La réaction entre HClO et les lipides insaturés est une oxydation avec addition de chlore sur l'un des atomes de carbone et addition d'un groupe hydroxyle sur l'autre. Le composé résultant est une chlorhydrine[9]. Le chlore polaire perturbe les bicouches lipidiques et augmente la perméabilité de la membrane, cette observation a été constatée sur des hématocrites. Les variations de perméabilité dépendent de la concentration de chlohydrine. Des chlohydrines ont été observées sur le cholestérol[15], mais cette modification n'affecte pas la perméabilité de la membrane, de plus il est supposé que Cl2 serait à l'origine de la présence de chlorhydrine sur le cholestérol[15].

Mécanisme de l'action désinfectante de HClO

modifier

Lorsque Escherichia coli est exposée à l'acide hypochloreux, elle perd sa viabilité en moins de 100 ms du fait de l'inactivation de nombreux systèmes vitaux[17],[18],[19],[20]. L'acide hypochloreux a une DL50 déclarée de 0,0104 à 0,156 ppm[21]. À 2,6 ppm, il provoque une inhibition totale de la croissance bactérienne en 5 minutes[14]. Cependant, la concentration de HClO requise pour obtenir une propriété bactéricide est très dépendante de la concentration bactérienne initiale[10].

Inhibition de l'oxydation du glucose

modifier

En 1948, Knox et ses collègues[10] proposent que le facteur majeur dans la nature bactéricide des solutions de chlore pourrait être l'inhibition de l'oxydation du glucose. Ils supposent que l'agent actif diffuse à travers la membrane cytoplasmique pour inactiver les enzymes-clés contenant des groupes sulfhydryles dans la voie de la glycolyse. Ce groupe est également le premier à noter que les solutions de HOCl inhibent les enzymes contenant des groupes sulfhydryles. Des études ultérieures ont montré que, à des niveaux bactéricides, les composants du cytosol ne réagissent pas avec HClO[22]. McFeters et Camper[23] ont constaté que l'aldolase, une enzyme que Knox[10] considérait comme inactivée, n'est pas affectée par HOCl in vivo.

Il a été montré que HOCl bloque l'induction de β-galactosidase par le lactose[24]. L'absorption de substrats radiomarqués de l'ATP et du proton du co-transport est bloquée par l'exposition à HOCl. À partir de cette observation, il a proposé que HOCl bloque l'absorption des nutriments par l'inactivation des protéines de transport[23],[25].

La perte de l'oxydation du glucose est étudiée à travers l'étude de la perte de l'activité respiratoire. Venkobachar et ses collègues[26] ont constaté que la succinique déshydrogénase est inhibée in vitro par HOCl, les laissant supposer que la perturbation de la chaîne de transport d'électrons pourrait être la cause de l'inactivation bactérienne. Albrich[6] a constaté que HOCl détruit les cytochromes et les clusters fer-soufre, que l'absorption de l'oxygène disparait en présence de HOCl et que les nucléotides adénine sont absents. L'hypothèse liant l'oxydation irréversible de cytochromes par HClO et la perte de l'activité respiratoire a été proposée, pour valider cette hypothèse l'étude de l'impact de HClO sur les transports d'électrons succinate-dépendant est réalisée[27]. Rosen[20] a montré que les niveaux de cytochromes oxydés à réduire dans les cellules traitées au HClO sont normaux mais que les cellules sont incapables de les réduire. La succinate déshydrogénase est également inhibée par HOCl entrainant l'arrêt du flux d'électrons vers l'oxygène. Des études ultérieures ont montré que l'activité de l'ubiquinol oxydase cesse dans un premier temps et que les cytochromes encore actifs réduisent la quinone restante[18]. Les cytochromes libèrent les électrons sur l'oxygène, expliquant pourquoi les cytochromes ne peuvent pas être réoxydés, comme observé par Rosen. Cette hypothèse est finalement abandonnée quand Albrich[6] constate que l'inactivation cellulaire précède la perte de l'activité respiratoire. Il a également montré que les cellules capables de respirer ne pouvaient plus se diviser après une exposition à HOCl.

Élimination des nucléotides adénines

modifier

L'hypothèse de la perte de la fonction respiratoire expliquant la mort bactérienne au contact de HClO étant rejetée, Albrich[6] propose que la mort bactérienne pourrait liée à un dysfonctionnement métabolique provoqué par l'épuisement des nucléotides d'adénine. Barrette[24] a étudié la quantité d'ATP disponible pour des bactéries en contact avec HOCl, il a montré que les cellules exposées à HOCl sont incapables d'augmenter la quantité d'ATP après l'ajout de nutriments. Il conclut que les cellules exposées ont perdu la capacité de réguler leur stock d'adénine en se basant sur le fait que l'absorption du metabolite est réduit à 45% après une exposition à HOCl et que HOCl provoque l'hydrolyse de l'ATP intracellulaire. Il a également été confirmé que, à des concentrations bactéricides de HOCl, les composants cytosoliques ne sont pas affectés. Il est donc proposé que les protéines membranaires sont modifiées par HClO entrainant une augmentation de l'hydrolyse de l'ATP et que HClO perturbe la capactité des cellules bactériennes à extraire l'AMP du cytosol, ces deux éléments provoque une perturbation métabolique importante. Une protéine impliquée dans la perte de la capacité de régénérer l'ATP est l'ATP synthase[12]. Une grande partie de cette recherche sur la respiration reconfirme l'observation que les réactions bactéricides pertinentes ont lieu au niveau de la membrane cellulaire[12],[24].

Inhibition de la réplication de l'ADN

modifier

Récemment, l'hypotèse que l'inactivation des bactéries par HOCl est liée à l'inhibition de la réplication de l'ADN a été proposée. En présence de HClO, il est observé que la synthèse de l'ADN dans les bactéries diminue fortement, précédant l'inhibition de la synthèse des protéines pouvant expliquer la perte de viabilité des cellules[14],[28]. Au cours de la réplication du génome bactérien, l'origine de réplication (oriC dans E. coli) se lie à des protéines liées à la membrane cellulaire. En présence de HClO, l'affinité de oriC avec des membranes extraites diminue, cette diminution est à relier avec la baisse de viabilité. Une étude réalisée par Rosen[29] compare la concentration de HClO et l'inhibition de la replication de l'ADN de plasmides ayant des origines de réplication différentes. Il constate que certains plasmides présentent un retard dans l'inhibition de la réplication par rapport aux plasmides contenant oriC. Rosen propose que HClO inactive les protéines membranaires impliquées dans la réplication de l'ADN et que c'est cette inactivation qui est à l'origine de l'effet bactéricide de l'acide hypochloreux.

Dénaturation et agrégation des protéines avec HClO

modifier

HOCl provoque des modifications post-traductionnelles de protéines en oxydant les cystéines et les méthionines, il est considéré comme une molécule favorisant l'agrégation des protéines[30]. Hsp33, une molécule chaperone est connue pour être activée par un stress thermique oxydant, protège les bactéries contre les effets de HOCl en agissant comme une holdase, empêche efficacement l'agrégation des protéines. Des souches de E. coli et de Vibrio cholerae dépourvues de Hsp33 deviennent particulièrement sensibles à HOCl.

Hypochlorites

modifier

Les hypochlorites sont les sels de l'acide hypochloreux ; les hypochlorites les plus utilisées dans le commerce sont l'hypochlorite de calcium et l'hypochlorite de sodium.

Les solutions d'hypochlorites peuvent être produites par électrolyse d'une solution aqueuse de chlorure par le procédé chlore-alcali. Le chlore gazeux est produit à l'anode, tandis que les formes de l'hydrogène à la cathode. Une partie du gaz de dichlore produit peut se dissoudre pour former des ions hypochlorites. Les hypochlorites sont également produits dismutation de dichlore gazeux dans des solutions alcalines.

Notes et références

modifier

Notes

modifier

Références

modifier
  1. ↑ (en) David R. Lide, Handbook of chemistry and physics, CRC, , 89e éd., 2736 p. (ISBN 142006679X et 978-1420066791), p. 9-50.
  2. ↑ Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
  3. ↑ (en) PC Unangst, "Hypochlorous Acid" in Encyclopedia of Reagents for Organic Synthesis, New York, (L. Paquette), J. Wiley & Sons, (DOI 10.1002/047084289).
  4. ↑ (en) JE Harrison et J Schultz, « Studies on the chlorinating activity of myeloperoxidase. », The Journal of Biological Chemistry, vol. 251, no 5,‎ , p. 1371-1374 (PMID 176150).
  5. ↑ a et b (en) EL Thomas, « Myeloperoxidase, hydrogen peroxide, chloride antimicrobial system: nitrogen-chlorine derivatives of bacterial components in bactericidal action against Escherichia coli. », Infection and Immunity, vol. 23, no 2,‎ , p. 522-531 (PMID 217834, PMCID 414195).
  6. ↑ a b c d e et f (en) JM Albrich, CA McCarthy et JK Hurst, « Biological reactivity of hypochlorous acid: implications for microbicidal mechanisms of leukocyte myeloperoxidase. », Proceedings of the National Academy of Sciences, vol. 78, no 1,‎ , p. 210-214 (PMID 6264434, PMCID 319021, DOI 10.1073/pnas.78.1.210.).
  7. ↑ a et b (en) WA Prütz, « Interactions of hypochlorous acid with pyrimidine nucleotides, and secondary reactions of chlorinated pyrimidines with GSH, NADH, and other substrates. », Archives of biochemistry and biophysics, vol. 349, no 1,‎ , p. 183-191 (PMID 9439597, DOI 10.1006/abbi.1997.0440.).
  8. ↑ a b et c (en) LJ Hazell, JVD Berg et R Stocker, « Oxidation of low density lipoprotein by hypochlorite causes aggregation that is mediated by modification of lysine residues rather than lipid oxidation. », Biochemistry Journal, vol. 302,‎ , p. 297-304 (PMID 8068018, PMCID 1137223).
  9. ↑ a et b J Arnhold, OM Panasenko, J Schiller, YuA Vladimirov et K Arnold, « The action of hypochlorous acid on phosphatidylcholine liposomes in dependence on the content of double bonds. Stoichiometry and NMR analysis. », Chemistry and physics of lipids, vol. 78, no 1,‎ , p. 55–64 (PMID 8521532, DOI 10.1016/0009-3084(95)02484-Z).
  10. ↑ a b c d et e (en) WE Knox, PK Stumpf, DE Green et VH Auerbach, « The Inhibition of Sulfhydryl Enzymes as the Basis of the Bactericidal Action of Chlorine. », Journal of bacteriology, vol. 55, no 4,‎ , p. 451-458 (PMID 16561477, PMCID 518466).
  11. ↑ a b et c (en) CC Winterbourn, « Comparative reactivities of various biological compounds with myeloperoxidase-hydrogen peroxide-chloride, and similarity of the oxidant to hypochlorite. », Biochimica et Biophysica Acta, vol. 840, no 2,‎ , p. 204–210 (PMID 2986713, DOI 10.1016/0304-4165(85)90120-5).
  12. ↑ a b et c (en) WC Barrette Jr, DM Hannum, WD Wheeler et JK Hurst, « General mechanism for the bacterial toxicity of hypochlorous acid : abolition of ATP production. », Biochemistry, vol. 28, no 23,‎ , p. 9172–9178 (PMID 2557918, DOI 10.1021/bi00449a032).
  13. ↑ (en) J Jacangelo, V Olivieri et K Kawata, « Oxidation of sulfhydryl groups by monochloramine. », Water Research, vol. 21, no 11,‎ , p. 1339 (DOI 10.1016/0043-1354(87)90007-8).
  14. ↑ a b et c (en) SM McKenna et KJ Davies, « The inhibition of bacterial growth by hypochlorous acid. Possible role in the bactericidal activity of phagocytes. », The Biochemical journal, vol. 254, no 3,‎ , p. 685–692 (PMID 2848494, PMCID 1135139).
  15. ↑ a b et c (en) SL Hazen, A d'Avignon, MM Anderson, FF Hsu et JW Heinecke, « Human neutrophils employ the myeloperoxidase-hydrogen peroxide-chloride system to oxidize alpha-amino acids to a family of reactive aldehydes. Mechanistic studies identifying labile intermediates along the reaction pathway. », Journal of Biological Chemistry, vol. 273, no 9,‎ (PMID 9478947, DOI 10.1074/jbc.273.9.4997).
  16. ↑ a b c d et e (en) WA Prütz, « Hypochlorous acid interactions with thiols, nucleotides, DNA, and other biological substrates », Archives of biochemistry and biophysics, vol. 332, no 1,‎ , p. 110–120 (PMID 8806715, DOI 10.1006/abbi.1996.0322).
  17. ↑ (en) RM Rakita, BR Michel et H Rosen, « Differential inactivation of Escherichia coli membrane dehydrogenases by a myeloperoxidase-mediated antimicrobial system. », Biochemistry, vol. 29, no 4,‎ , p. 1075–1080 (PMID 1692736, DOI 10.1021/bi00456a033).
  18. ↑ a et b (en) RM Rakita, BR Michel et H Rosen, « Myeloperoxidase-mediated inhibition of microbial respiration: damage to Escherichia coli ubiquinol oxidase. », Biochemistry, vol. 28, no 7,‎ , p. 3031–6 (PMID 2545243, DOI 10.1021/bi00433a044).
  19. ↑ (en) H Rosen et SJ Klebanoff, « Oxidation of microbial iron-sulfur centers by the myeloperoxidase-H2O2-halide antimicrobial system. », Infection and Immunity, vol. 47, no 3,‎ , p. 613–618 (PMID 2982737, PMCID 261335).
  20. ↑ a et b (en) H Rosen, RM Rakita, AM Waltersdorph et SJ Klebanoff, « Myeloperoxidase-mediated damage to the succinate oxidase system of Escherichia coli. Evidence for selective inactivation of the dehydrogenase component. », Journal of Biological Chemistry, vol. 262, no 31,‎ , p. 15004–15010 (PMID 2822709).
  21. ↑ JA Chesney, JW Eaton et JR Mahoney Jr, « Bacterial glutathione: a sacrificial defense against chlorine compounds », Journal of bacteriology, vol. 178, no 7,‎ , p. 2131–2135 (PMID 8606194, PMCID 177915).
  22. ↑ (en) JC Morris, « The acid ionization constant of HClO from 5 to 35° », Journal of Physical Chemistry, vol. 70, no 12,‎ , p. 3798–3805 (DOI 10.1021/j100884a007).
  23. ↑ a et b (en) GA McFeters et AK Camper, « Enumeration of indicator bacteria exposed to chlorine », Advances in applied microbiology, vol. 29,‎ , p. 177–193 (ISBN 978-0-12-002629-6, PMID 6650262, DOI 10.1016/S0065-2164(08)70357-5).
  24. ↑ a b et c (en) WC Barrette Jr, JM Albrich et JK Hurst, « Hypochlorous acid-promoted loss of metabolic energy in Escherichia coli », Infection and immunity, vol. 55, no 10,‎ , p. 2518–2525 (PMID 2820883, PMCID 260739).
  25. ↑ AK Camper et GA McFeters, « Chlorine injury and the enumeration of waterborne coliform bacteria. », Applied and environmental microbiology, vol. 37, no 3,‎ , p. 633–641 (PMID 378130, PMCID 243267).
  26. ↑ (en) C Venkobachar, L Iyengar et A Prabhakararao, « Mechanism of disinfection. », Water Research, vol. 9, no 1,‎ , p. 119-124 (DOI 10.1016/0043-1354(75)90160-8).
  27. ↑ (en) JK Hurst, WC Barrette Jr, BR Michel et H Rosen, « Hypochlorous acid and myeloperoxidase-catalyzed oxidation of iron-sulfur clusters in bacterial respiratory dehydrogenases. », European journal of biochemistry / FEBS, vol. 202, no 3,‎ , p. 1275–1282 (PMID 1662610, DOI 10.1111/j.1432-1033.1991.tb16500.x).
  28. ↑ (en) H Rosen, J Orman, RM Rakita, BR Michel et DR Vandevanter, « Loss of DNA-membrane interactions and cessation of DNA synthesis in myeloperoxidase-treated Escherichia coli. », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 87, no 24,‎ , p. 10048–10052 (PMID 2175901, PMCID 55312, DOI 10.1073/pnas.87.24.10048).
  29. ↑ (en) H Rosen, BR Michel, DR Vandevanter et JP Hughes, « Differential effects of myeloperoxidase-derived oxidants on Escherichia coli DNA replication. », Infection and immunity, vol. 66, no 6,‎ , p. 2655–2659 (PMID 9596730, PMCID 108252).
  30. ↑ (en) J Winter, M Ilbert, PCF Graf, D Özcelik et U Jakob, « Bleach Activates a Redox-Regulated Chaperone by Oxidative Protein Unfolding. », Cell, vol. 135, no 4,‎ , p. 691–701 (PMID 19013278, PMCID 2606091, DOI 10.1016/j.cell.2008.09.024).

Voir aussi

modifier

Bibliographie

modifier

Articles connexes

modifier

Liens externes

modifier
Ce document provient de « https://fr.wiki.x.io/w/index.php?title=Acide_hypochloreux&oldid=215177319 ».