Protéine inactivant les ribosomes

Les protéines inactivant les ribosomes, ou ribosome-inactivating proteins (abrégé en RIP), sont des protéines inhibant la synthèse protéique des cellules grâce à leur activité enzymatique qui désactive les ribosomes des organismes eukaryotes^[1]. Ce terme désigne une grande famille de protéines qui agissent comme des N-glycosylases de l'ARNr (EC 3.2.2.22). Elles inactivent les sous-unités ribosomiques 60S par un clivage N-glycosidique, qui libère une base adénine spécifique du squelette sucre-phosphate de l'ARNr 28S^[2]^,^[3]^,^[4]. Les RIPs sont retrouvés surtout chez les plantes et les bactéries mais aussi dans certains champignons et animaux^[1]^,^[5].

Cette famille de protéines comprend les toxines de Shiga et assimilées, et les RIPs de type I (par exemple trichosanthine et luffine) et type II (par exemple ricine, agglutinine I du ricin et abrine). Toutes ces toxines sont structurellement apparentées. Les RIPs présentent un intérêt considérable en raison de leur utilisation potentielle, conjuguée avec les anticorps monoclonaux, comme immunotoxines pour traiter le cancer. L'élucidation des relations entre structures et fonctions des RIPs a par conséquent fait l'objet de recherches importantes^[1]^,^[6].

Liste de protéines inactivant les ribosomes (RIPs)

D'après Gilabert-Oriol et al.^[7], tableau adapté et actualisé^[8].
Organisme source	RIP (nom anglais)	RIP (nom français)	Type	Masse moléculaire (kDa)
Bactérie
Escherichia coli	Verotoxin 1 (Shiga-like toxin 1, Stx 1)	Vérotoxine 1	AB₅	70.5
Escherichia coli	Verotoxin 2 (Shiga-like toxin 2, Stx 2)	Vérotoxine 2	AB₅	70.5
Shigella dysenteriae	Shiga toxin (Stx)	Shigatoxine	AB₅	70.7
Streptomyces coelicolor	S. coelicolor RIP (RIPsc)	RIP de S. coelicolor	1	29
Fungi
Flammulina velutipes	Flammin	Flammine	1	30
	Flammulin	Flammuline	1	40
	Velin	Véline	1	19
	Velutin	Vélutine	Small RIP	13,8
Hypsizygus marmoreus	Hypsin	Hypsine	1	20
Hypsizygus marmoreus	Marmorin	Marmorine	Small RIP	9,6
Lentinus edodes	Fruiting body protein (FBP)	Protéine du corps fructifère	1	23
Lyophyllum shimeji	Lyophyllin	Lyophylline	1	20
Pleurotus tuberregium	Pleuturegin	Pleuturegine	1	38
Volvariella volvacea	Volvarin	Volvarine	1	29
Algue
Saccharina japonica Aresch.	Lamjapin	Lamjapine	1	36
Plante
Abelmoschus esculentus (L.) Moench	Abelesculin	Abelesculine	1	30
Abrus precatorius L.	Abrin-a	Abrine-a	2	63
	Abrin-b	Abrine-b	2	67
	Abrin-c	Abrine-c	2	63
	Abrin-d	Abrine-d	2	67
	Abrin-I	Abrine-I	2	64
	Abrin-II	Abrine-II	2	63
	Abrin-III	Abrine-III	2	63
	Abrus agglutinin	Agglutinine de Abrus	2	67
	Abrus agglutinin	Agglutinine de Abrus	2	134
	APA-I	APA-I	2	130
	APA-II	APA-II	2	128
Abrus pulchellus L.	Pulchellin	Pulchelline	2	61,5-63
Adenia digitata Burtt-Davy	Modeccin (Modeccin 4B)	Modeccine	2	57
Adenia digitata Burtt-Davy	Modeccin 6B	Modeccine 6B	2	57
Adenia ellenbeckii Harms	A. ellenbeckii RIP	RIP de A. ellenbeckii	1	30
Adenia ellenbeckii Harms	A. ellenbeckii RIP	RIP de A. ellenbeckii	2	60
Adenia fruticosa Burtt-Davy	A. fruticosa RIP	RIP de A. fruticosa	1	30
Adenia goetzii Burtt-Davy	A. goetzii RIP	RIP de A. goetzii	1	30
Adenia goetzii Burtt-Davy	A. goetzii RIP	RIP de A. goetzii	2	60
Adenia keramanthus Harms	A. keramanthus RIP	RIP de A. keramanthus	2	60-65
Adenia lanceolata Engl.	A. lanceolata RIP	RIP de A. lanceolata	2	60
Adenia lanceolata Engl.	Lanceolin	Lancéoline	2	61,2
Adenia racemosa W.J. de Wilde	A. racemosa RIP	RIP de A. racemosa	1	30
Adenia stenodactyla Harms	A. stenodactyla RIP	RIP de A. stenodactyla	2	60
Adenia stenodactyla Harms	Stenodactylin	Sténodactyline	2	63,1
Adenia venenata Forssk.	A. venenata RIP	RIP de A. venenata	1	30
Adenia venenata Forssk.	A. venenata RIP	RIP de A. venenata	2	60
Adenia volkensii Harms	Volkensin	Volkensine	2	62
Agrostemma githago L.	Agrostin	Agrostine	1	27
	Agrostin-2	Agrostine-2	1	30,6
	Agrostin-5	Agrostine-5	1	29,5
	Agrostin-6	Agrostine-6	1	29,6
Allium sativum L.	Allivin	Allivine	Small RIP	13
Amaranthus caudatus L.	Amaranthin (A. caudatus agglutinin, ACA)	Amaranthine (agglutinine de A. caudatus)	1	33-36
Amaranthus tricolor L.	A. tricolor antiviral protein-27 (AAP-27)	Protéine-27 antivirale de A. tricolor	1	27
Amaranthus viridis L.	Amaranthin	Amaranthine	1	30
Aralia elata (Miq.) Seem.	Aralin (A. elata lectin)	Araline (lectine de A. elata)	2	61,3
Asparagus officinalis L.	A. officinalis RIP	RIP de A. officinalis	1	32,5
	Asparin 1	Asparine 1	1	30,5
	Asparin 2	Asparine 2	1	29,8
Basella rubra Roxb.	B. rubra RIP 2a	RIP 2a de B. rubra	1	30,6
	B. rubra RIP 2b	RIP 2b de B. rubra	1	31,2
	B. rubra RIP 3	RIP 3 de B. rubra	1	31,2
Ricinus communis L.	Ricin	Ricine	2	62
	Ricin 1	Ricine 1	2	64
	Ricin 2	Ricine 2	2	67
	Ricin 3	Ricine 3	2	66
	Ricin D	Ricine D	2	60
	Ricin E	Ricine E	2	60
	Ricinus agglutinin (RCA120)	Agglutinine de Ricinus (RCA120)	2	120
	Ricinus agglutinin 1 (RCA1)	Agglutinine de Ricinus 1 (RCA1)	2	134
	Ricinus agglutinin 2 (RCA2)	Agglutinine de Ricinus 2 (RCA2)	2	140
Ricinus sangineus Hort. ex Groenland	Ricin R11	Ricine R11	2	57,8
	Ricin R12	Ricine R12	2	62,2
	Ricin R2	Ricine R2	2	63,1
	R. sanguineus agglutinin	Agglutinine de R. sanguineus	2	120
Sambucus ebulus L.	Alpha-ebulitin	Alpha-ébulitine	1	32
	Beta-ebulitin	Beta-ébulitine	1	29
	Ebulin f	Ébuline f	2	56
	Ebulin I (ebulin 1)	Ébuline I	2	56
	Ebulin r1	Ébuline r1	2	56
	Ebulin r2	Ébuline r2	2	56
	Gamma-ebulitin	Gamma-ébulitine	1	29
	S. ebulus agglutinin (SEA)	Agglutinine de S. ebulus	2	136
Sambucus nigra L.	Basic nigrin b	Nigrine basique b	2	63,5
	Nigrin b	Nigrine b	2	58
	Nigrin f	Nigrine f	2	58
	Nigrin l1	Nigrine l1	2	58
	Nigrin l2	Nigrine l2	2	58
	Nigrin s	Nigrine s	2	57
	Nigritin f1	Nigritine f1	2	24,1
	Nigritin f2	Nigritine f2	2	23,6
	S. nigra agglutinin I (SNAI)	Agglutinine I de S. nigra	2	240
	SNA-I’	SNA-I’	2	120
	SNLRP1	SNLRP1	2	62
	SNLRP2	SNLRP2	2	60-62
Sambucus racemosa L.	Basic racemosin b	Racémosine basique b	2	58
Sambucus racemosa L.	S. racemosa agglutinin (SRA)	Agglutinine de S. racemosa	2	140
Sambucus sieboldiana L.	S. sieboldiana agglutinin (SSA)	Agglutinine de S. sieboldiana	2	116
Sambucus sieboldiana L.	Sieboldin-b	Sieboldine-b	2	59,4
Sapium sebiferum (L.) Roxb.	SEBIN	SEBIN	1	29,8
Saponaria ocymoides L.	Ocymoidine	Ocymoïdine	1	30,2
Saponaria officinalis L.	Saporin-6	Saporine-6	1	29,5
	Saporin-9	Saporine-9	1	29,5
	Saporin-L1	Saporine-L1	1	31,6
	Saporin-L2	Saporine-L2	1	31,6
	Saporin-R1	Saporine-R1	1	30,2
	Saporin-R2	Saporine-R2	1	30,9
	Saporin-R3	Saporine-R3	1	30,9
	Saporin-S5	Saporine-S5	1	30,9
	Saporin-S6	Saporine-S6	1	31,6
	Saporin-S8	Saporine-S8	1	29,5
	Saporin-S9	Saporine-S9	1	29,5
Secale cereale L.	S. cereale RIP	RIP de S. cereale	1	31
Sechium edule (Jacq.) Sw.	Sechiumin	Sechiumine	1	27
Spinacia oleracea L.	S. oleracea RIP1 (SoRIP1, BP31)	RIP1 de S. oleracea	1	31
Spinacia oleracea L.	S. oleracea RIP2 (SoRIP2)	RIP2 de S. oleracea	1	29
Stellaria aquatica Scop.	Stellarin	Stellarine	1	27,5
Stellaria media (L.) Vill.	RIP Q3	RIP Q3	1	28,2
Trichosanthes anguina L.	Trichoanguin	Trichoanguine	1	35
Trichosanthes cucumerina Wall.	T. cucumerina seed lectin (TCSL)	Lectine de la graine de T. cucumerina	RIP-like	69
Trichosanthes cucumeroides Maxim.	Beta-trichosanthin	Bêta-trichosanthine	1	28
Trichosanthes dioica Roxb.	T. dioica seed lectin (TDSL)	Lectine de la graine de T. dioica	RIP-like	55
Trichosanthes kirilowii Maxim.	Alpha-kirilowin	Alpha-kirilowine	1	28,8
	Alpha-trichosanthin	Alpha-trichosanthine	1	31,7
	Beta-kirilowin	Beta-kirilowine	1	27,5
	Karasurin-A	Karasurine-A	1	27,1
	Karasurin-B	Karasurine-B	1	27,2
	Karasurin-C	Karasurine-C	1	27,4
	S-Trichokirin	S-Trichokirine	Small RIP	8
	TAP-29 (Trichosanthes anti-HIV protein 29 kDa)	Protéine anti-HIV de Trichosanthes	1	29
	Trichobitacin	Trichobitacine	1	27,2
	Trichokirin	Trichokirine	1	27
	Trichokirin-S1	Trichokirine-S1	Small RIP	11,4
	Trichomislin	Trichomisline	1	27,2
	Trichosanthin (TCS)	Trichosanthine	1	25-26
	Trichosanthrip	Trichosanthrip	Small RIP	11
Trichosanthes lepiniate Maxim.	Trichomaglin	Trichomagline	1	24,7
Trichosanthes sp. Bac Kan 8–98	Trichobakin	Trichobakine	1	27
Triticum aestivum L.	Tritin	Tritine	1	30
	Tritin L	Tritine L	1	37-37,9
	Tritin S	Tritine S	1	32,1-32,8
Vaccaria pyramidata Medik.	Pyramidatine	Pyramidatine	1	28
Viscum album L.	Mistletoe lectin II (ML II)	Lectine II du gui	2	60
	Mistletoe lectin III (ML III)	Lectine III du gui	2	50
	Viscumin (mistletoe lectin I, ML I)	Viscumine (lectine I du gui)	2	115
Viscum album subsp. coloratum Kom.	KML-IIL	KML-IIL	2	60
	KML-IIU	KML-IIU	2	64
	VCA	VCA	2	60
Viscum articulatum Burm.f.	Articulatin-D	Articulatine-D	2	66
Ximenia americana L.	Riproximin	Riproximine	2	63
Yucca recurvifolia Salisb.	Yucca leaf protein (YLP)	Protéine de la feuille de yucca	1	23
Zea mays L.	Maize proRIP	ProRIP du maïs	3	34
Zea mays L.	Maize seed RIP (b-32, corn RIP)	RIP de la graine du maïs	1	32,4
Animal
Aedes aegypti	A. aegypti RIP I (RIPAeI)	RIP I de A. aegypti	1	ND
	A. aegypti RIP II (RIPAeII)	RIP II de A. aegypti	1	ND
	RIPAeI like	RIPAeI like	1	ND
Culex quinquefasciatus	C. quinquefasciatus RIP (RIPcu)	RIP de C. quinquefasciatus	1	ND

Notes et références

↑ ^{a b c et d} Stirpe et Lappi 2014.
↑ (en) Yaeta Endo, Kunio Tsurugi, Takashi Yutsudo et Yoshifumi Takeda, « Site of action of a Vero toxin (VT2) from Escherichia coli O157:H7 and of Shiga toxin on eukaryotic ribosomes: RNA N ‐glycosidase activity of the toxins », European Journal of Biochemistry, vol. 171, n^os 1-2,‎ janvier 1988, p. 45–50 (ISSN 0014-2956 et 1432-1033, DOI 10.1111/j.1432-1033.1988.tb13756.x, lire en ligne, consulté le 19 janvier 2024)
↑ (en) M. J. May, M. R. Hartley, L. M. Roberts et P. A. Krieg, « Ribosome inactivation by ricin A chain: a sensitive method to assess the activity of wild-type and mutant polypeptides. », The EMBO Journal, vol. 8, n^o 1,‎ janvier 1989, p. 301–308 (PMID 2714255, PMCID PMC400803, DOI 10.1002/j.1460-2075.1989.tb03377.x, lire en ligne, consulté le 19 janvier 2024)
↑ (en) G Funatsu, Mr Islam, Y Minami et K Sung-Sil, « Conserved amino acid residues in ribosome-inactivating proteins from plants », Biochimie, vol. 73, n^os 7-8,‎ juillet 1991, p. 1157–1161 (DOI 10.1016/0300-9084(91)90160-3, lire en ligne, consulté le 19 janvier 2024)
↑ (en) Mak AN, Wong YT, An YJ, et al., « Structure-function study of maize ribosome-inactivating protein: implications for the internal inactivation region and the sole glutamate in the active site », Nucleic Acids Res., vol. 35, n^o 18,‎ 2007, p. 6259–67 (PMID 17855394, PMCID 2094058, DOI 10.1093/nar/gkm687, lire en ligne)
↑ Mantis 2012.
↑ Roger Gilabert-Oriol, Alexander Weng, Benedicta von Mallinckrodt et Matthias F. Melzig, « Immunotoxins constructed with ribosome-inactivating proteins and their enhancers: a lethal cocktail with tumor specific efficacy », Current Pharmaceutical Design, vol. 20, n^o 42,‎ 2014, p. 6584–6643 (ISSN 1873-4286, PMID 25341935, PMCID 4296666, DOI 10.2174/1381612820666140826153913, lire en ligne, consulté le 19 janvier 2024)
↑ Gopalakrishnakone, Carlini et Ligabue-Braun 2017, p. 158-169.

Annexes

Bibliographie

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[Mantis 2012] (en) Nicholas J. Mantis, Ricin and Shiga Toxins : Pathogenesis, Immunity, Vaccines and Therapeutics, vol. 357, Springer Berlin, Heidelberg, coll. « Current Topics in Microbiology and Immunology », 2012 (ISBN 978-3-642-27470-1, ISSN 2196-9965, DOI 10.1007/978-3-642-27470-1 , lire en ligne).
[Nielsen et Boston 2001] (en) Kirsten Nielsen et Rebecca S. Boston, « RIBOSOME-INACTIVATING PROTEINS: A Plant Perspective », Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology, vol. 52,‎ 2001, p. 785-816 (PMID 11337416, DOI 10.1146/annurev.arplant.52.1.785 , lire en ligne [PDF], consulté le 29 décembre 2023).
[Gopalakrishnakone et al. 2017] (en) P. Gopalakrishnakone, Célia Regina Carlini et Rodrigo Ligabue-Braun, Plant Toxins, Springer Dordrecht, coll. « Toxinology » (n^o 10), 2017 (ISBN 978-94-007-6464-4, ISSN 2542-7644, DOI 10.1007/978-94-007-6464-4 , lire en ligne).

Articles connexes

Liens externes

Ressource relative à la santé :
- Medical Subject Headings

Portail de la biochimie

[StirpeLappi2014-1] {a b c et d} Stirpe et Lappi 2014.

[2] (en) Yaeta Endo, Kunio Tsurugi, Takashi Yutsudo et Yoshifumi Takeda, « Site of action of a Vero toxin (VT2) from Escherichia coli O157:H7 and of Shiga toxin on eukaryotic ribosomes: RNA N ‐glycosidase activity of the toxins », European Journal of Biochemistry, vol. 171, n^os 1-2,‎ janvier 1988, p. 45–50 (ISSN 0014-2956 et 1432-1033, DOI 10.1111/j.1432-1033.1988.tb13756.x, lire en ligne, consulté le 19 janvier 2024)

[3] (en) M. J. May, M. R. Hartley, L. M. Roberts et P. A. Krieg, « Ribosome inactivation by ricin A chain: a sensitive method to assess the activity of wild-type and mutant polypeptides. », The EMBO Journal, vol. 8, n^o 1,‎ janvier 1989, p. 301–308 (PMID 2714255, PMCID PMC400803, DOI 10.1002/j.1460-2075.1989.tb03377.x, lire en ligne, consulté le 19 janvier 2024)

[4] (en) G Funatsu, Mr Islam, Y Minami et K Sung-Sil, « Conserved amino acid residues in ribosome-inactivating proteins from plants », Biochimie, vol. 73, n^os 7-8,‎ juillet 1991, p. 1157–1161 (DOI 10.1016/0300-9084(91)90160-3, lire en ligne, consulté le 19 janvier 2024)

[pmid17855394-5] (en) Mak AN, Wong YT, An YJ, et al., « Structure-function study of maize ribosome-inactivating protein: implications for the internal inactivation region and the sole glutamate in the active site », Nucleic Acids Res., vol. 35, n^o 18,‎ 2007, p. 6259–67 (PMID 17855394, PMCID 2094058, DOI 10.1093/nar/gkm687, lire en ligne)

[Mantis2012-6] Mantis 2012.

[7] Roger Gilabert-Oriol, Alexander Weng, Benedicta von Mallinckrodt et Matthias F. Melzig, « Immunotoxins constructed with ribosome-inactivating proteins and their enhancers: a lethal cocktail with tumor specific efficacy », Current Pharmaceutical Design, vol. 20, n^o 42,‎ 2014, p. 6584–6643 (ISSN 1873-4286, PMID 25341935, PMCID 4296666, DOI 10.2174/1381612820666140826153913, lire en ligne, consulté le 19 janvier 2024)

[GopalakrishnakoneCarliniLigabue-Braun2017158-169-8] Gopalakrishnakone, Carlini et Ligabue-Braun 2017, p. 158-169.

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