Acyl-coenzyme A déshydrogénase

Données clés
N° EC	EC 1.3.8.7
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Données clés
N° EC	EC 1.3.8.1
N° CAS	9027-88-7
Cofacteur(s)	FAD
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

	Acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à chaîne courte
	; Tétramère d'acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à chaîne courte humaine avec FAD en vert (PDB 2VIG)
Caractéristiques générales
Symbole	ACADS
N° EC	1.3.8.1
Homo sapiens
Locus	12q24.31
Masse moléculaire	44 297 Da
Nombre de résidus	412 acides aminés
	Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez	35
HUGO	90
OMIM	606885
UniProt	P16219
RefSeq (ARNm)	NP_000008.1, NM_000017.3
RefSeq (protéine)	NP_000008.1, NP_001289483.1
Ensembl	ENSG00000122971
PDB	2VIG
	GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
	Acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à chaîne moyenne
	; Tétramère d'acyl-Coa déshydrogénase des acides gras à chaîne moyenne humaine avec FAD en rose et octanoyl-CoA en vert (PDB 1EGC)
Caractéristiques générales
Symbole	ACADM
N° EC	1.3.8.7
Homo sapiens
Locus	1p31.1
Masse moléculaire	46 588 Da
Nombre de résidus	421 acides aminés
	Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez	34
HUGO	89
OMIM	607008
UniProt	P11310
RefSeq (ARNm)	NM_000016.5, NM_001127328.2
RefSeq (protéine)	NP_000007.1, NP_001120800.1
Ensembl	ENSG00000117054
PDB	1EGC, 1EGD, 1EGE, 1T9G, 2A1T, 4P13
	GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
	Acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à longue chaîne
Caractéristiques générales
Symbole	ACADL
N° EC	1.3.8.8
Homo sapiens
Locus	2q34
Masse moléculaire	47 656 Da
Nombre de résidus	430 acides aminés
	Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez	33
HUGO	88
OMIM	609576
UniProt	P28330
RefSeq (ARNm)	NM_001608.3
RefSeq (protéine)	NP_001599.1
Ensembl	ENSG00000115361
	GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega
	Acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à très longue chaîne
	; Dimère d'acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à très longue chaîne humaine avec FAD en vert et palmiténoyl-CoA en orange (PDB 2UXW)
Caractéristiques générales
Symbole	ACADVL
N° EC	1.3.8.9
Homo sapiens
Locus	17p13.1
Masse moléculaire	70 390 Da
Nombre de résidus	655 acides aminés
	Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez	37
HUGO	92
OMIM	609575
UniProt	P49748
RefSeq (ARNm)	NM_000018.3, NM_001033859.2, NM_001270447.1
RefSeq (protéine)	NP_000009.1, NP_001029031.1, NP_001257376.1
Ensembl	ENSG00000072778
PDB	2UXW, 3B96
	GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

Une acyl-CoA déshydrogénase est une déshydrogénase qui catalyse la première étape de la β-oxydation en introduisant une double liaison trans entre les atomes de carbone 2 et 3 de l'acyl-CoA par déshydrogénation à l'aide d'un cofacteur FAD^[2] :

Acyl-CoA + FAD → FADH₂ + trans-2,3-déshydroacyl-CoA.

Il existe diverses variétés de cette enzyme, chacune ayant une spécificité accrue pour certains types de substrats en fonction de la longueur de la chaîne aliphatique de l'acide gras. On distingue notamment les acyl-coenzyme A déshydrogénases des acides gras à chaîne courte, à chaîne moyenne, à longue chaîne et à très longue chaîne. Elles agissent toutes cependant de la même façon, les différences se situant principalement dans la localisation du site actif le long de la séquence d'acides aminés^[3].

Ces enzymes jouent un rôle métabolique important chez les mammifères car elles permettent de démarrer l'oxydation les acides gras du régime alimentaire. Un déficit en acyl-CoA déshydrogénase est responsable de certaines maladies génétiques^[4].

Acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à longue chaîne

Données clés
N° EC	EC 1.3.8.8
N° CAS	59536-74-2
Cofacteur(s)	FAD

Activité enzymatique
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Acyl-CoA déshydrogénase des acides gras à très longue chaîne

Données clés
N° EC	EC 1.3.8.9
Cofacteur(s)	FAD

Activité enzymatique
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Notes et références

↑ ^{a b c d e f g et h} Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
↑ (en) Colin Thorpe et Jung-Ja P. Kim, « Structure and mechanism of action of the acyl-CoA dehydrogenases », FASEB Journal, vol. 9, n^o 9,‎ juin 1995, p. 718-725 (lire en ligne) PMID 7601336
↑ (en) J. J. Kim, M. Wang et R. Paschke, « Crystal structures of medium-chain acyl-CoA dehydrogenase from pig liver mitochondria with and without substrate », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 90, n^o 16,‎ 15 août 1993, p. 7523-7527 (lire en ligne) DOI 10.1073/pnas.90.16.7523 PMID 8356049
↑ (en) E. H. Touma et C. Charpentier, « Medium chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency », Archives of Disease in Childhood, vol. 67, n^o 1,‎ 1992, p. 142-145 (lire en ligne) DOI 10.1136/adc.67.1.142

Voir aussi

Articles connexes

Portail de la biochimie

[Masse_et_nombre_de_résidus-1] {a b c d e f g et h} Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.

[PMID_7601336-2] (en) Colin Thorpe et Jung-Ja P. Kim, « Structure and mechanism of action of the acyl-CoA dehydrogenases », FASEB Journal, vol. 9, n^o 9,‎ juin 1995, p. 718-725 (lire en ligne) PMID 7601336

[10.1073/pnas.90.16.7523-3] (en) J. J. Kim, M. Wang et R. Paschke, « Crystal structures of medium-chain acyl-CoA dehydrogenase from pig liver mitochondria with and without substrate », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 90, n^o 16,‎ 15 août 1993, p. 7523-7527 (lire en ligne) DOI 10.1073/pnas.90.16.7523 PMID 8356049

[10.1136/adc.67.1.142-4] (en) E. H. Touma et C. Charpentier, « Medium chain acyl-CoA dehydrogenase deficiency », Archives of Disease in Childhood, vol. 67, n^o 1,‎ 1992, p. 142-145 (lire en ligne) DOI 10.1136/adc.67.1.142

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[1]

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[4]