ARN polymérase II
L'ARN polymérase II (RNAP II ou Pol II) est une nucléotidyltransférase présente dans les cellules des eucaryotes. C'est l'une des ARN polymérases de ces organismes, avec l'ARN polymérase I, l'ARN polymérase III et l'ARN polymérase IV. Elle réalise la transcription de l'ADN pour produire l'ARN prémessager et l'essentiel des petits ARN nucléaires et des micro-ARN[2],[3]. Il s'agit d'un complexe protéique de 550 kDa qui demande un grand nombre de facteurs de transcription afin de se lier au promoteur et commencer la transcription. L'ARN polymérase II est très sensible à l'inhibition par l'alpha-amanitine (1μg/ml) que l'on trouve dans les champignons du genre Amanita, contrairement à l'ARN polymérase III qui y est moins sensible et à l'ARN polymérase I qui y est insensible.
L'ARN polymérase II est constituée de 10 à 12 sous-unités (12 chez la levure et chez l'homme), entre lesquelles diverses interactions ont été identifiées[4],[5] :
- La sous-unité RPB1 ARN polymérase II ADN-dépendante — Codée chez l'homme par le gène POLR2A et, chez la levure, par le gène RPO21. Il s'agit de la plus grosse sous-unité de l'ARN polymérase II. Elle contient un domaine C-terminal comprenant jusqu'à 52 répétitions d'un motif de sept résidus d'acide aminé Tyr–Ser–Pro–Thr–Ser–Pro–Ser essentiels à l'activité polymérase[6]. Elle constitue, avec d'autres sous-unités, le domaine qui se lie à l'ADN, sous la forme d'une crevasse dans laquelle la matrice d'ADN est transcrite en ARN. Elle interagit fortement avec la sous-unité PRB8[5].
- La sous-unité PRB2 — Il s'agit de la deuxième plus grande sous-unité de l'enzyme. Avec au moins deux autres sous-unités, elle constitue la structure qui maintient en contact, dans le site actif de l'enzyme, la matrice d'ADN et l'ARN nouvellement synthétisé.
- La sous-unité PRB3 — Il s'agit de la troisième plus grande sous-unité de l'enzyme. Elle existe sous forme d'un hétérodimère avec une autre sous-unité de la polymérase, formant un sous-assemblage avec la chaîne POLR2J. Elle interagit fortement avec les sous-unités RPB1-5, 7 et 10-12[5].
- La sous-unité RPB4 (gène POLR2D) — Elle aurait un rôle protecteur contre le stress.
- La sous-unité RPB5 (gène POLR2E) — Chaque ARN polymérase II en compte deux exemplaires. Elle interagit fortement avec les sous-unités RPB1, 3 et 6[5].
- La sous-unité RPB6 — Avec au moins deux autres sous-unités, elle forme une structure qui stabilise la polymérase sur la matrice d'ADN lors de la transcription.
- La sous-unité RPB7 (gène POLR2G) — Elle pourrait jouer un rôle régulateur. Elle interagit fortement avec les sous-unités RPB1 et 5[5].
- La sous-unité RPB8 (gène POLR2H) — Elle interagit avec les sous-unités RPB1-3, 5 et 7[5].
- La sous-unité RPB9 (gène POLR2I) — Elle constitue, avec la sous-unitéRPB1, la crevasse dans laquelle la matrice d'ADN se loge lors de la transcription.
- La sous-unité RPB10 (gène POLR2L) — Elle interagit avec les sous-unités RPB1-3 et 5, et fortement avec RPB3[5].
- La sous-unité RPB11 — Elle est elle-même constituée de trois sous-unités chez l'homme : POLR2J (RPB11-a), POLR2J2 (RPB11-b) et POLR2J3 (RPB11-c)
- La sous-unité RPB12 (gène POLR2K) — Elle interagit également avec la sous-unité RPB3[5].
Notes et références
modifier- (en) Peter A. Meyer, Ping Ye, Mincheng Zhang, Man-Hee Suh et Jianhua Fucorrespondenceemail, « Phasing RNA polymerase II using intrinsically bound Zn atoms: an updated structural model », Structure, vol. 14, no 6, , p. 973-982 (PMID 16765890, DOI 10.1016/j.str.2006.04.003, lire en ligne)
- (en) Roger D. Kornberg, « Eukaryotic transcriptional control », Trends in Cell Biology, vol. 9, no 12, , M46-M49 (PMID 10611681, DOI 10.1016/S0962-8924(99)01679-7, lire en ligne)
- (en) Robert J. Sims III, Subhrangsu S. Mandal et Danny Reinberg, « Recent highlights of RNA-polymerase-II-mediated transcription », Current Opinion in Cell Biology, vol. 16, no 3, , p. 263-271 (PMID 15145350, DOI 10.1016/j.ceb.2004.04.004, lire en ligne)
- (en) Vic E. Myer et Richard A. Young, « RNA Polymerase II Holoenzymes and Subcomplexes », Journal of Biological Chemistry, vol. 273, no 43, , p. 27757-27760 (PMID 9774381, DOI 10.1074/jbc.273.43.27757, lire en ligne)
- (en) Joël Acker, Michael de Graaff, Isabelle Cheynel, Vladimir Khazak, Claude Kedinger et Marc Vigneron, « Interactions between the Human RNA Polymerase II Subunits », Journal of Biological Chemistry, vol. 272, no 27, , p. 16815-16821 (PMID 9201987, DOI 10.1074/jbc.272.27.16815, lire en ligne)
- (en) W. J. Brickey et A. L. Greenleaf, « Functional Studies of the Carboxy-Terminal Repeat Domain of Drosophila RNA Polymerase II in Vivo », Genetics, vol. 140, no 2, , p. 599-613 (PMID 7498740, PMCID 1206638, lire en ligne)
