Pyruvate carboxylase

La pyruvate carboxylase est une ligase qui catalyse la carboxylation du pyruvate en oxaloacétate avec hydrolyse concomitante d'une molécule d'ATP en ADP + Pi :

Pyruvate carboxylase

Un tétramère de pyruvate carboxylase montrant le résidu biotine (en rouge) oscillant entre le domaine de carboxylation de la biotine et le domaine transférase (PDB 2QF7).

Données clés

N° EC	EC 6.4.1.1
N° CAS	9014-19-1
Cofacteur(s)	Biotine ; Zn ou Mn

Activité enzymatique

IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

	+ HCO3− + ATP   $\rightleftharpoons$   ADP + Pi +
Pyruvate		Oxaloacétate

Il s'agit d'une enzyme dont le groupement prosthétique est la biotine et qui requiert un cation Mg²⁺ ou Mn²⁺ comme cofacteur. Cette réaction anaplérotique est très importante car elle régénère de l'oxaloacétate, intensivement consommé par le cycle de Krebs, afin de le rendre disponible également pour d'autres voies métaboliques. Elle participe ainsi à la régulation de la néoglucogenèse et de la lipogenèse ainsi que de la production d'insuline.

La pyruvate carboxylase est présente dans une très large variété d'eucaryotes et de procaryotes allant des animaux aux bactéries en passant par les plantes et les champignons. Chez les animaux, c'est une enzyme mitochondriale qu'on trouve dans le foie mais pas dans les muscles. L'enzyme isolée de la plupart des organismes est une protéine tétramérique à régulation allostérique par l'acétyl-CoA et l'aspartate.

Mécanisme réactionnel proposé pour la pyruvate carboxylase.