GSTO1

Données clés
N° EC	EC 1.20.4.2
N° CAS	254889-62-8
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Données clés
N° EC	EC 1.8.5.1
N° CAS	9026-38-4
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

	Protéine GSTO1
	; Glutathion transférase humaine (PDB 1EEM)
Caractéristiques générales
Nom approuvé	Glutathion S-transférase oméga 1
Symbole	GSTO1
Synonymes	P28, SPG-R, GSTO 1-1, GSTTLp28, HEL-S-21
N° EC	1.8.5.1+1.20.4.2+2.5.1.18
Homo sapiens
Locus	10q25.1
Masse moléculaire	27 566 Da
Nombre de résidus	241 acides aminés
	Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez	9446
HUGO	13312
OMIM	605482
UniProt	P78417
RefSeq (ARNm)	NM_001191002.1, NM_001191003.1, NM_004832.2
RefSeq (protéine)	NP_001177931.1, NP_001177932.1, NP_004823.1
Ensembl	ENSG00000148834
PDB	1EEM, 3LFL, 3VLN, 4IS0, 4YQM, 4YQU, 4YQV
	GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

La protéine GSTO1, ou glutathion S-transférase oméga 1, est une oxydoréductase et une transférase, codée chez l'homme par le gène GSTO1, situé sur le chromosome 10^[1]^,^[3]. Elle est exprimée dans le cytoplasme des cellules de tous les types de tissus, notamment dans le foie, les muscles squelettiques et le cœur^[4].

L'autre paralogue de cette enzyme chez l'homme est la glutathion S-transférase oméga 2, exprimée également dans tous les tissus, avec cependant une prédilection pour les testicules^[4]. Ces enzymes sont présentes chez les mammifères, les insectes et les vers, chez qui elles réduisent l'acide déshydroascorbique et l'arséniate de méthyle CH₃AsO₃ à l'aide de glutathion. Elles jouent par conséquent un rôle important dans le recyclage de la vitamine C et dans la métabolisation des composés arséniés, et interviennent peut-être dans le cycle glutathion-ascorbate du métabolisme antioxydant^[4].

Glutathion S-transférase

Données clés
N° EC	EC 2.5.1.18
N° CAS	50812-37-8

Activité enzymatique
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Notes et références

↑ ^{a et b} (en) Philip G. Board, Marjorie Coggan, Gareth Chelvanayagam, Simon Easteal, Lars S. Jermiin, Gayle K. Schulte, Dennis E. Danley, Lise R. Hoth, Matthew C. Griffor, Ajith V. Kamath, Michele H. Rosner, Boris A. Chrunyk, David E. Perregaux, Christopher A. Gabel, Kieran F. Geoghegan et Jayvardhan Pandit, « Identification, Characterization, and Crystal Structure of the Omega Class Glutathione Transferases », Journal of Biological Chemistry, vol. 275, n^o 32,‎ 11 août 2000, p. 24798-24806 (PMID 10783391, DOI 10.1074/jbc.M001706200, lire en ligne)
↑ ^{a et b} Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
↑ (en) A. K. Whitbread, N. Tetlow, H. J. Eyre, G. R. Sutherland et P. G. Board, « Characterization of the human Omega class glutathione transferase genes and associated polymorphisms », Pharmacogenetics, vol. 13, n^o 3,‎ mars 2003, p. 131-144 (PMID 12618591)
↑ ^{a b et c} (en) Astrid K. Whitbread, Amir Masoumi, Natasha Tetlow, Erica Schmuck, Marjorie Coggan et Philip G. Board, « Characterization of the Omega Class of Glutathione Transferases », Methods in Enzymology, vol. 401,‎ 2005, p. 78-99 (PMID 16399380, DOI 10.1016/S0076-6879(05)01005-0, lire en ligne)

Documentation

(en) R. Matoba, K. Okubo, N. Hori, Fukushima Atsushi et Matsubara Kenichi, « The addition of 5'-coding information to a 3'-directed cDNA library improves analysis of gene expression », Gene, vol. 146, n^o 2,‎ 1994, p. 199–207 (PMID 8076819, DOI 10.1016/0378-1119(94)90293-3)

(en) T. Ishikawa, A. F. Casini et M. Nishikimi, « Molecular cloning and functional expression of rat liver glutathione-dependent dehydroascorbate reductase », J. Biol. Chem., vol. 273, n^o 44,‎ 1998, p. 28708–12 (PMID 9786866, DOI 10.1074/jbc.273.44.28708)

(en) R. Kodym, P. Calkins et M. Story, « The cloning and characterization of a new stress response protein. A mammalian member of a family of theta class glutathione s-transferase-like proteins », J. Biol. Chem., vol. 274, n^o 8,‎ 1999, p. 5131–7 (PMID 9988762, DOI 10.1074/jbc.274.8.5131)

(en) M. J. Hubbard et N. J. McHugh, « Human ERp29: isolation, primary structural characterisation and two-dimensional gel mapping », Electrophoresis, vol. 21, n^o 17,‎ 2001, p. 3785–96 (PMID 11271497, DOI 10.1002/1522-2683(200011)21:17<3785::AID-ELPS3785>3.0.CO;2-2)

(en) Z. L. Yin, J. E. Dahlstrom, C. Le, D. G. outeur et P. G. Board, « Immunohistochemistry of omega class glutathione S-transferase in human tissues », J. Histochem. Cytochem., vol. 49, n^o 8,‎ 2001, p. 983–7 (PMID 11457926, DOI 10.1177/002215540104900806)

(en) R. L. Strausberg, E. A. Feingold, Grouse, J. G. Derge, R. D. Klausner, F. S. Collins, L. Wagner, C. M. Shenmen et G. D. Schuler, « Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 99, n^o 26,‎ 2003, p. 16899–903 (PMID 12477932, PMCID 139241, DOI 10.1073/pnas.242603899)

(en) T. Tanaka-Kagawa, H. Jinno, T. Hasegawa, Yuko Makino, Yoshiyuki Seko, Nobumitsu Hanioka et Masanori Ando, « Functional characterization of two variant human GSTO 1-1s (Ala140Asp and Thr217Asn) », Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 301, n^o 2,‎ 2003, p. 516–20 (PMID 12565892, DOI 10.1016/S0006-291X(02)03066-8)

(en) L. Yu, K. Kalla, E. Guthrie, Amy Vidrine et Walter T. Klimecki, « Genetic variation in genes associated with arsenic metabolism: glutathione S-transferase omega 1-1 and purine nucleoside phosphorylase polymorphisms in European and indigenous Americans », Environ. Health Perspect., vol. 111, n^o 11,‎ 2004, p. 1421–7 (PMID 12928150, PMCID 1241635, DOI 10.1289/ehp.6420)

(en) Y. J. Li, S. A. Oliveira, P. Xu, E. R. Martin, J. E. Stenger, C. R. Scherzer, M. A. Hauser, W. K. Scott et G. W. Small, « Glutathione S-transferase omega-1 modifies age-at-onset of Alzheimer disease and Parkinson disease », Hum. Mol. Genet., vol. 12, n^o 24,‎ 2004, p. 3259–67 (PMID 14570706, DOI 10.1093/hmg/ddg357)

(en) A. K. Whitbread, G. D. Mellick, P. A. Silburn, D. G. Le Couteur et P. G. Board, « Glutathione transferase Omega class polymorphisms in Parkinson disease », Neurology, vol. 62, n^o 10,‎ 2004, p. 1910–1 (PMID 15159516, DOI 10.1212/01.wnl.0000125282.09308.b1)

(en) P. Deloukas, M. E. Earthrowl, D. V. Grafham, M. Rubenfield, L. French, C. A. Steward, S. K. Sims, M. C. Jones et S. Searle, « The DNA sequence and comparative analysis of human chromosome 10 », Nature, vol. 429, n^o 6990,‎ 2004, p. 375–81 (PMID 15164054, DOI 10.1038/nature02462)

(en) D. S. Gerhard, L. Wagner, E. A. Feingold, C. M. Shenmen, L. H. Grouse, G. Schuler, S. L. Klein, S. Old et R. Rasooly, « The Status, Quality, and Expansion of the NIH Full-Length cDNA Project: The Mammalian Gene Collection (MGC) », Genome Res., vol. 14, n^o 10B,‎ 2004, p. 2121–7 (PMID 15489334, PMCID 528928, DOI 10.1101/gr.2596504)

(en) H. Kölsch, M. Linnebank, D. Lütjohann, F. Jessen, U. Wüllner, U. Harbrecht, K. M. Thelen, M. Kreis et F. Hentschel, « Polymorphisms in glutathione S-transferase omega-1 and AD, vascular dementia, and stroke », Neurology, vol. 63, n^o 12,‎ 2005, p. 2255–60 (PMID 15623683, DOI 10.1212/01.wnl.0000147294.29309.47)

(en) A. Ozturk, PP Desai, Minster RL, Steven T. Dekosky et M. Ilyas Kamboh, « Three SNPs in the GSTO1, GSTO2 and PRSS11 genes on chromosome 10 are not associated with age-at-onset of Alzheimer's disease », Neurobiol. Aging, vol. 26, n^o 8,‎ 2005, p. 1161–5 (PMID 15917099, DOI 10.1016/j.neurobiolaging.2004.11.001)

(en) Stelzl U, U. Worm, Lalowski M, Christian Haenig, Felix H. Brembeck, Heike Goehler, Martin Stroedicke, Martina Zenkner et Anke Schoenherr, « A human protein-protein interaction network: a resource for annotating the proteome », Cell, vol. 122, n^o 6,‎ 2005, p. 957–68 (PMID 16169070, DOI 10.1016/j.cell.2005.08.029)

(en) J. Fujihara, T. Kunito et H. Takeshita, « Frequency of two human glutathione-S-transferase omega-1 polymorphisms (E155 deletion and E208K) in Ovambo and Japanese populations using the PCR-based genotyping method », Clin. Chem. Lab. Med., vol. 45, n^o 5,‎ 2007, p. 621–4 (PMID 17484623, DOI 10.1515/CCLM.2007.128)

(en) T. H. Harju, M. J. Peltoniemi, P. H. Rytilä, Ylermi Soini, Kaisa M. Salmenkivi, Philip G. Board, Lloyd W. Ruddock et Vuokko L. Kinnula, « Glutathione S-transferase omega in the lung and sputum supernatants of COPD patients », Respir. Res., vol. 8, n^o 1,‎ 2007, p. 48 (PMID 17617905, PMCID 1939846, DOI 10.1186/1465-9921-8-48)

(en) H. Kölsch, S. Larionov, O. Dedeck, M. Orantes, G. Birkenmeier, W. S. T. Griffin et D. R. Thal, « Association of the glutathione S-transferase omega-1 Ala140Asp polymorphism with cerebrovascular atherosclerosis and plaque-associated interleukin-1 alpha expression », Stroke, vol. 38, n^o 10,‎ 2007, p. 2847–50 (PMID 17717316, DOI 10.1161/STROKEAHA.107.484162)

[10.1074/jbc.M001706200-1] {a et b} (en) Philip G. Board, Marjorie Coggan, Gareth Chelvanayagam, Simon Easteal, Lars S. Jermiin, Gayle K. Schulte, Dennis E. Danley, Lise R. Hoth, Matthew C. Griffor, Ajith V. Kamath, Michele H. Rosner, Boris A. Chrunyk, David E. Perregaux, Christopher A. Gabel, Kieran F. Geoghegan et Jayvardhan Pandit, « Identification, Characterization, and Crystal Structure of the Omega Class Glutathione Transferases », Journal of Biological Chemistry, vol. 275, n^o 32,‎ 11 août 2000, p. 24798-24806 (PMID 10783391, DOI 10.1074/jbc.M001706200, lire en ligne)

[Masse_et_nombre_de_résidus-2] {a et b} Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.

[PMID_12618591-3] (en) A. K. Whitbread, N. Tetlow, H. J. Eyre, G. R. Sutherland et P. G. Board, « Characterization of the human Omega class glutathione transferase genes and associated polymorphisms », Pharmacogenetics, vol. 13, n^o 3,‎ mars 2003, p. 131-144 (PMID 12618591)

[10.1016/S0076-6879(05)01005-0-4] {a b et c} (en) Astrid K. Whitbread, Amir Masoumi, Natasha Tetlow, Erica Schmuck, Marjorie Coggan et Philip G. Board, « Characterization of the Omega Class of Glutathione Transferases », Methods in Enzymology, vol. 401,‎ 2005, p. 78-99 (PMID 16399380, DOI 10.1016/S0076-6879(05)01005-0, lire en ligne)

[1]

[3]

[4]

[2]