Formiate déshydrogénase

Données clés
N° EC	EC 1.2.2.1
N° CAS	37251-01-7
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

Données clés
N° EC	EC 1.17.1.9
N° CAS	9028-85-7
Cofacteur(s)	Flavine ; Fe-S ; Mo
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Une formiate déshydrogénase est une oxydoréductase qui catalyse l'oxydation du formiate en dioxyde de carbone.

Classification

On distingue deux types de formiate déshydrogénases^[2] : celles qui ne contiennent pas de cofacteurs métalliques et transfèrent les électrons vers le NAD⁺ ou NADP⁺ (formiate déshydrogénase N, EC 1.17.1.9), et les métalloenzymes utilisant un site actif à molybdène ou à tungstène^[3], qui contiennent un ou plusieurs clusters fer-soufre et donnent les électrons à un accepteur d'électron protéique, comme un cytochrome (EC 1.2.2.1).

HCOO⁻ + NAD⁺

\rightleftharpoons

CO₂ + NADH (EC 1.17.1.9)

HCOO⁻ + 2 ferricytochrome b₁

\rightleftharpoons

CO₂ + 2 ferrocytochrome b₁ + 2 H⁺ (EC 1.2.2.1).

Les formiate déshydrogénases à Mo/W appartiennent à la famille de la DMSO réductase^[4]. Dans certaines d'entre elles, une sélénocystéine est un ligand de l'ion métallique, ce sont donc des sélénoprotéines^[5].

Références

↑ (en) Mika Jormakka, Susanna Törnroth, Bernadette Byrne et So Iwata, « Molecular Basis of Proton Motive Force Generation: Structure of Formate Dehydrogenase-N », Science, vol. 295, n^o 5561,‎ 8 mars 2002, p. 1863-1868 (PMID 11884747, DOI 10.1126/science.1068186, Bibcode 2002Sci...295.1863J, lire en ligne)
↑ J. G. Ferry, « Formate dehydrogenase », FEMS microbiology reviews, vol. 7, n^os 3-4,‎ décembre 1990, p. 377–382 (ISSN 0168-6445, PMID 2094290, DOI 10.1111/j.1574-6968.1990.tb04940.x, lire en ligne, consulté le 14 juillet 2021)
↑ Luisa B. Maia, José J. G. Moura et Isabel Moura, « Molybdenum and tungsten-dependent formate dehydrogenases », Journal of biological inorganic chemistry, vol. 20, n^o 2,‎ mars 2015, p. 287–309 (ISSN 1432-1327, PMID 25476858, DOI 10.1007/s00775-014-1218-2, lire en ligne, consulté le 14 juillet 2021)
↑ José J. G. Moura, Carlos D. Brondino, José Trincão et Maria João Romão, « Mo and W bis-MGD enzymes: nitrate reductases and formate dehydrogenases », Journal of biological inorganic chemistry, vol. 9, n^o 7,‎ octobre 2004, p. 791–799 (ISSN 0949-8257, PMID 15311335, DOI 10.1007/s00775-004-0573-9, lire en ligne, consulté le 14 juillet 2021)
↑ T. C. Stadtman, « Selenium biochemistry », Science (New York, N.Y.), vol. 183, n^o 4128,‎ 8 mars 1974, p. 915–922 (ISSN 0036-8075, PMID 4605100, DOI 10.1126/science.183.4128.915, lire en ligne, consulté le 14 juillet 2021)

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[10.1126/science.1068186-1] (en) Mika Jormakka, Susanna Törnroth, Bernadette Byrne et So Iwata, « Molecular Basis of Proton Motive Force Generation: Structure of Formate Dehydrogenase-N », Science, vol. 295, n^o 5561,‎ 8 mars 2002, p. 1863-1868 (PMID 11884747, DOI 10.1126/science.1068186, Bibcode 2002Sci...295.1863J, lire en ligne)

[2] J. G. Ferry, « Formate dehydrogenase », FEMS microbiology reviews, vol. 7, n^os 3-4,‎ décembre 1990, p. 377–382 (ISSN 0168-6445, PMID 2094290, DOI 10.1111/j.1574-6968.1990.tb04940.x, lire en ligne, consulté le 14 juillet 2021)

[3] Luisa B. Maia, José J. G. Moura et Isabel Moura, « Molybdenum and tungsten-dependent formate dehydrogenases », Journal of biological inorganic chemistry, vol. 20, n^o 2,‎ mars 2015, p. 287–309 (ISSN 1432-1327, PMID 25476858, DOI 10.1007/s00775-014-1218-2, lire en ligne, consulté le 14 juillet 2021)

[4] José J. G. Moura, Carlos D. Brondino, José Trincão et Maria João Romão, « Mo and W bis-MGD enzymes: nitrate reductases and formate dehydrogenases », Journal of biological inorganic chemistry, vol. 9, n^o 7,‎ octobre 2004, p. 791–799 (ISSN 0949-8257, PMID 15311335, DOI 10.1007/s00775-004-0573-9, lire en ligne, consulté le 14 juillet 2021)

[5] T. C. Stadtman, « Selenium biochemistry », Science (New York, N.Y.), vol. 183, n^o 4128,‎ 8 mars 1974, p. 915–922 (ISSN 0036-8075, PMID 4605100, DOI 10.1126/science.183.4128.915, lire en ligne, consulté le 14 juillet 2021)

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