Albumine
Les albumines, ou albixines (du latin albus, blanc) sont des protéines globulaires solubles dans l'eau pure, moins dans l'eau salée. Leur masse est d'environ 65 kDa[1], elles sont composées d'environ 580 acides aminés et ne contiennent pas de résidus de glucides.
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Chez les mammifères, ce sont des protéines plasmatiques produites par le foie. Elles font partie des rares protéines du plasma sanguin à ne pas être glycosylées, c'est-à-dire qu'elles ne comportent pas de portion osidique ajoutée par un processus enzymatique. Par contre, elles font partie de la fructosamine (l'ensemble des protéines glyquées présentes dans le sérum), elles peuvent donc être glyquées. Le blanc d'œuf est lui aussi constitué d'albuminoïdes. On les trouve dans le lait, dans les muscles et dans le plasma sanguin.
Elles sont également présentes dans les végétaux ; elles sont en particulier abondantes dans les haricots, les fèves, les asperges et dans les graines de plusieurs plantes oléagineuses. Les substances protéiques que l'on trouve dans les sucs végétaux sont connues sous le nom d'albumine végétale[2].
Chimie
modifierLes albumines[3] sont un groupe de protéines simples formées de carbone, d'hydrogène, d'oxygène, d'azote et d'un petit pourcentage de soufre. L'albumine est coagulable sous l'action de la chaleur, des acides minéraux, de l'alcool, de l'éther. Elle est soluble dans l'eau et dans les solutions faiblement concentrées de sel.
La sérumalbumine humaine (ou albumine sérique humaine) comporte 585 acides aminés[4] et sa masse moléculaire est d'environ 65 à 70 kilodaltons. La demi-vie de l'albumine dans le sang humain est d'environ 20 jours. Le point isoélectrique de la sérumalbumine est de 4,9.
Fonction
modifierRôle chez les vertébrés
modifierL’albumine est essentielle pour le maintien de la pression osmotique indispensable à la bonne répartition des liquides entre les vaisseaux sanguins et les tissus ou le milieu interstitiel.
Rôle chez l'être humain
modifierL'albumine sérique est la protéine principale du plasma sanguin humain[5]. L’intervalle normal de concentration en albumine dans le sang est de 34 à 46 g L−1, mais la moyenne reste généralement de 40 g L−1 et elle représente habituellement environ 60 % des protéines plasmatiques ; toutes les autres protéines du plasma sont désignées collectivement sous le nom de « globulines ». Elle lie l'eau, les cations (tels que Ca2+, Na+ et K+), les acides gras, les hormones (en particulier les hormones liposolubles), la bilirubine, la thyroxine (T4) et les produits pharmaceutiques (y compris les barbituriques) : sa fonction principale est de réguler la pression oncotique du sang. L'alpha-fœtoprotéine (alpha-fœtoglobuline) est une protéine plasmatique qui lie divers cations, acides gras et bilirubine. La protéine de liaison à la vitamine D, qui appartient à la famille des albumines, se lie à la vitamine D et à ses métabolites, ainsi qu'aux acides gras.
L'albumine sérique humaine a démontré son rôle dans l'immunité innée contre certaines infections bactériennes. En particulier, elle a montré sa capacité à se lier à la toxine B de Clostridioides difficile, entravant ainsi son entrée dans les entérocytes[6].
Fonctions
modifier- Maintien de la pression osmotique[7]
- Transport des hormones thyroïdiennes
- Transport d'autres hormones, en particulier les hormones liposolubles
- Transport des acides gras libres
- Transport de la bilirubine non conjuguée
- Transport de nombreuses drogues
- Transport du tryptophane[8]
- Liaison compétitive aux ions calcium (Ca2+)
- Tampon pH
- Réserve en acides aminés
Utilisations
modifierComme l'albumine coagule lorsqu'elle est chauffée à 71 °C, elle est utilisée pour supprimer des précipités troubles et clarifier les solutions dans le raffinage du sucre et dans d'autres procédés. L'albumine forme des composés insolubles avec de nombreux sels métalliques tels que le chlorure de mercure(II), le sulfate de cuivre, le nitrate d'argent. Une pâte d'albumine mélangée à de l'hydroxyde de calcium (chaux éteinte) se transforme en une masse très dure, utilisée comme ciment pour réparer les poteries cassées.
Elle peut également être utilisée comme succédané (substitut du plasma) en cas d'hypovolémie à la suite d'un état de choc.
En photographie, elle était utilisée au XIXe siècle pour l'impression à l'albumine.
En médecine
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| albumine | |
| Classe | Substituts du sang et fractions protéiques, ATC code B05AA01 |
|---|---|
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Le taux diminué d'albumine dans le sang est appelé hypoalbuminémie. Elle peut être abaissée dans certaines circonstances :
- cirrhose (le plus souvent) ;
- baisse de production (famine, dénutrition) ;
- excrétion excessive par les reins : syndrome néphrotique ;
- entéropathies entraînant des pertes protéiques.
Certains cas imposent la perfusion d'albumine :
- hypoalbuminémie sévère (concentration inférieure à 22 g L−1)[9] ;
- syndrome néphrotique réfractaire[9] ;
- ictère nucléaire du nourrisson[9] ;
- choc hypovolémique de l'enfant et de la femme enceinte[9] ;
- infection du liquide d'ascite[9] ;
- réanimation[9]…
Albumine sérique bovine
modifierL'albumine sérique bovine (en anglais bovine serum albumin ou BSA) est une source d'albumine extraite du sérum du sang de bœuf. Elle est utilisée en biologie moléculaire, par exemple pour saturer les membranes d'hybridation des western blots.
Références
modifier- P P Minghetti, D E Ruffner, W J Kuang et O E Dennison, « Molecular structure of the human albumin gene is revealed by nucleotide sequence within q11-22 of chromosome 4. », Journal of Biological Chemistry, vol. 261, no 15, , p. 6747–6757 (ISSN 0021-9258, DOI 10.1016/s0021-9258(19)62680-3, lire en ligne, consulté le )
- (en) Shugang Li, Yiping Cao et Fang Geng, « Genome-Wide Identification and Comparative Analysis of Albumin Family in Vertebrates », Evolutionary Bioinformatics, vol. 13, , p. 117693431771608 (ISSN 1176-9343 et 1176-9343, PMID 28680266, PMCID PMC5480655, DOI 10.1177/1176934317716089, lire en ligne, consulté le )
- Hervé This, « Chapitre 08.01 : Sciences & technologies des aliments | Académie d'Agriculture de France », sur www.academie-agriculture.fr (consulté le )
- NCBI, « Homo sapiens albumin (ALB), mRNA », 2018.
- (en) Albert Farrugia, « Albumin usage in clinical medicine: tradition or therapeutic? », Transfusion Medicine Reviews, vol. 24, no 1, , p. 53–63 (ISSN 1532-9496, PMID 19962575, DOI 10.1016/j.tmrv.2009.09.005, lire en ligne, consulté le ).
- (en) Alessandra di Masi, Loris Leboffe, Fabio Polticelli et Federica Tonon, « Human Serum Albumin Is an Essential Component of the Host Defense Mechanism Against Clostridium difficile Intoxication », The Journal of Infectious Diseases, vol. 218, no 9, , p. 1424–1435 (ISSN 0022-1899 et 1537-6613, DOI 10.1093/infdis/jiy338, lire en ligne, consulté le )
- Universalis, « Sérumalbumine ou albumine sérique », sur universalis.fr (consulté le ).
- (en) William M. Pardridge et Gary Fierer, « Transport of tryptophan into brain from the circulating, albumin-bound pool in rats and in rabbits », Journal of Neurochemistry, vol. 54, no 3, , p. 971–976 (DOI 10.1111/j.1471-4159.1990.tb02345.x).
- E. Kipnis, G. Chatelain et B. Vallet, « Utilisation de l’albumine en réanimation », 51e congrès national d'anesthésie et de réanimation, (lire en ligne).
Bibliographie
modifier- (en) Perkins D.J., Studies on the interaction of zinc, cadmium and mercuric ions with native and chemically modified human serum albumin, Biochem. J., 1961, sep. 80:668–672.
