La N-acétylsérotonine O-méthyltransférase, également connue sous le nom d'ASMT, est une enzyme qui catalyse la réaction finale de la biosynthèse de la mélatonine : la conversion de la normélatonine en mélatonine. Cette réaction est intégrée dans la voie plus générale du métabolisme du tryptophane. L'enzyme catalyse également une seconde réaction dans le métabolisme du tryptophane : la conversion du 5-hydroxy-indoleacétate en 5-méthoxy-indoleacétate. L'autre enzyme qui catalyse cette réaction est la protéine de type n-acétylsérotonine-o-méthyltransférase[5].
La N-acétylsérotonine O-méthyltransférase est une enzyme codée par des gènes situés sur la région pseudo-autosomique des chromosomes X et Y, et se trouve le plus abondamment dans la glande pinéale et la rétine des humains[8]. La structure de N-acétylsérotonine O-méthyltransférase est déterminée par diffusion des rayons X[9].
N-acétylsérotonine O-méthyltransférase peut être classée en trois types de groupes fonctionnels enzymatiques : les transférases, les transféreurs de groupe à un carbone et les méthyltransférases[10].
Il catalyse deux réactions dans la voie métabolique du tryptophane, et les deux peuvent être attribuées à la sérotonine. La sérotonine a de nombreux buts dans cette voie, et la N-acétylsérotonine O-méthyltransférase catalyse des réactions dans deux de ces objectifs. L'enzyme est étudiée principalement pour sa catalyse de l'étape finale de la voie de la sérotonine à la mélatonine, mais elle catalyse également l'une des réactions du processus en plusieurs étapes de la sérotonine → 5-méthoxy-indolacétate.
↑Kanehisa M., Goto S., Hattori M. et Aoki-Kinoshita K.F., « From genomics to chemical genomics: new developments in KEGG », Nucleic Acids Res, vol. 34, no 90001, , D354–357 (PMID16381885, PMCID1347464, DOI10.1093/nar/gkj102)
↑« Human hydroxyindole-O-methyltransferase: presence of LINE-1 fragment in a cDNA clone and pineal mRNA », DNA Cell Biol., vol. 12, no 8, , p. 715–27 (PMID8397829, DOI10.1089/dna.1993.12.715, lire en ligne)
↑« Structural analysis of the human hydroxyindole-O-methyltransferase gene. Presence of two distinct promoters », J. Biol. Chem., vol. 269, no 50, , p. 31969–77 (PMID7989373, DOI10.1016/S0021-9258(18)31790-3)
