2-Oxoacide ramifié décarboxylase

Données clés
N° EC	EC 4.1.1.72
N° CAS	63653-19-0
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

La 2-oxoacide ramifié décarboxylase (BCKA décarboxylase, de l'anglais : « branched-chain α-keto-acid decarboxylase »), est une lyase qui catalyse la réaction : (3S)-3-méthyl-2-oxopentanoate $\rightleftharpoons$ 2-méthylbutanal + CO₂.

Cette enzyme est capable d'agir sur un grand nombre de substrats différents, qui ont en commun d'être des α-cétoacides jouant le rôle d'amorces dans la biosynthèse des acides gras ramifiés :

l'isobutyryl-CoA donne des acides gras de structure iso à nombre pair d'atomes de carbone tels que l'acide 14-méthylpentadécanoïque,
la 3-méthylbutyryl-CoA donne des acides gras de structure iso à nombre impair d'atomes de carbone tels que l'acide 13-méthyltétradécanoïque,
la 2-méthylbutyryl-CoA donne des acides gras de structure antéiso à nombre impair d'atomes de carbone tels que l'acide 12-méthyltétradécanoïque^[1].

Notes et références

↑ (en) Devaray N. Naik, Toshi Kaneda, « Biosynthesis of branched long-chain fatty acids by species of Bacillus: relative activity of three α-keto acid substrates and factors affecting chain length », Canadian Journal of Microbiology, vol. 20, n^o 12,‎ 1974, p. 1701-1708 (lire en ligne) DOI 10.1139/m74-263

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[10.1139/m74-263-1] (en) Devaray N. Naik, Toshi Kaneda, « Biosynthesis of branched long-chain fatty acids by species of Bacillus: relative activity of three α-keto acid substrates and factors affecting chain length », Canadian Journal of Microbiology, vol. 20, n^o 12,‎ 1974, p. 1701-1708 (lire en ligne) DOI 10.1139/m74-263

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